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Título: Biotransformação empregando lipases ligadas ao micélio
Título(s) alternativo(s): Biotransformation using lipases attached to the mycelium
Autor(es): Igarashi, Gabriella Sadako
Orientador(es): Baron, Alessandra Machado
Palavras-chave: Biomassa
Micélio
Biotecnologia
Biomass
Mycelium
Biotechnology
Data do documento: 21-Nov-2018
Editor: Universidade Tecnológica Federal do Paraná
Câmpus: Apucarana
Referência: IGARASHI, Gabriella Sadako. Biotransformação empregando lipases ligadas ao micélio. 2018. 40 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) — Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Apucarana, 2018.
Resumo: Lipases de Botryosphaeria ribis EC-01 ligadas ao micélio, oriundo de fermentação submersa, foram empregadas como catalisador em biocatálise. Os seguintes estudos foram realizados: a) Estabilidade à temperatura (40, 50 e 55 °C, 3 h) através da reação de hidrólise do palmitato de p-nitrofenila (pNPP); b) síntese do oleato de etila (Método de Lowry-Tinsley), com e sem co-solvente (hexano). Para o último caso, um planejamento experimental 23 (temperatura-T, massa do micélio-MM e Razão molar ácido: álcool-RM), com triplicata no ponto central, foi realizado. A atividade inicial do micélio foi calculada previamente ao estudo da estabilidade térmica (2,71 ± 0,27 U mg-1). O estudo da estabilidade térmica do micélio demonstrou perda enzimática de aproximadamente 20% para todas as temperaturas estudadas. A influência do co-solvente (hexano) no rendimento da síntese do oleato de etila pelo micélio foi positiva tendo como melhores resultados 90 (40°C; 1 g de micélio e RM de 1:1) e 97% (40°C; 1 g de micélio e RM de 1:3) de rendimento para os tempos de 24 e 48h respectivamente. Analisando-se a quantidade de energia elétrica, manutenção da atividade catalítica da enzima e cálculo da produtividade em éster (36 µmol h-1 g-1/24 h e 20 µmol h-1 g-1), a reação por 24 h foi mais viável. Assim, lipases de Botryosphaeria ribis EC-01 ligadas ao micélio podem ser uma interessante alternativa em relação às lipases imobilizadas, na síntese do oleato de etila e de outros ésteres, devido a sua preparação de baixo custo e alta atividade enzimática.
Abstract: Lipases of Botryosphaeria ribis EC-01 bound to the mycelium, from submerged fermentation, were used as catalysts in biocatalysis. Were studied : a) Stability at temperature (40, 50 and 55 ° C, 3 h) through the hydrolysis reaction of p-nitrophenyl palmitate (pNPP); b) Synthesis of ethyl oleate (Lowry-Tinsley method), with and without cosolvent (hexane). For the latter case, an experimental design 23 (Ttemperature, mass of mycelium-MM and acid molar ratio: alcohol-MR) with triplicate at the central point was performed. The initial mycelial activity was calculated prior to the thermal stability study (2.71 ± 0.27 U mg-1). The study of the thermal stability of the mycelium demonstrated enzymatic loss of approximately 20% for all temperatures studied. The influence of the co-solvent (hexane) on the yield of the ethyl oleate synthesis by the mycelium was positive with best results 90 (40°C; 1 g of mycelium and MR 1:1) and 97% (40°; 1 g of mycelium and MR 1:3) yield for the times of 24 and 48h respectively. Analyzing the amount of electric energy, maintenance of the catalytic activity of the enzyme and calculation of the productivity in the ester (36 μmol h-1 g-1 / 24 h 20 μmol h-1 g-1), the reaction for 24 h was more viable. Thus, lipases of Botryosphaeria ribis EC-01 bound to the mycelium may be an interesting alternative to immobilized lipases, in the synthesis of ethyl oleate and other esters, due to their preparation of low cost and high enzymatic activity.
URI: http://repositorio.roca.utfpr.edu.br/jspui/handle/1/16199
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